Amylase und Cellulase als Futterenzyme

24-06-2025

Amylase als Futterenzym

Alpha-Amylase, gewonnen aus Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis und Aspergillus niger, hat einen optimalen pH-Wert von 5,0–7,0, ist hochtemperaturbeständig und gehört zu den Endonukleasen. Sie hydrolysiert zufällig Alpha-1,4-glykosidische Bindungen in Stärkemolekülen und erzeugt so Dextrine und Oligosaccharide. Die Zugabe von Amylase als Futterenzym zum Futter von Jungtieren (Ferkeln, Küken) kann den Mangel an endogenen Enzymen ausgleichen und die Stärkeverdauung verbessern.

β-Amylase, gewonnen aus Gerste und Süßkartoffel (Pflanzenextrakte); Bacillus subtilis (mikrobielle Fermentation), mit einem optimalen pH-Wert von 5,0–6,5, weist eine geringe Temperaturbeständigkeit auf und gehört zu den exolytischen Enzymen. Es hydrolysiert β-1,4-glycosidische Bindungen vom nicht reduzierenden Ende der Stärke zu Maltose. Wird in Verbindung mit Alpha-Amylas verwendet. als ein Futterenzymum die Maltoseproduktion in Futterenzymen zu steigern, die Schmackhaftigkeit zu verbessern und den Abbau pflanzlicher Stärke (wie Weizen und Mais) in Wasserfutter zu unterstützen.

VerzuckernFutterenzym(Glucose-Amylase), abgeleitet von Aspergillus niger und Rhizopus purpureus, mit einem optimalen pH-Wert von 4,0-5,0 und moderater Temperaturbeständigkeit (50-60), gehört zu den exolytischen Futterenzymen. Es hydrolysiert die alpha-1,4- und alpha-1,6-glykosidischen Bindungen am nicht reduzierenden Ende der Stärke zu Glukose. Der Einsatz von Futterenzymen kann den Glukosegehalt erhöhen, die Energieaufnahme fördern (besonders geeignet für stärkereiche Ernährung) und in Kombination mit Proteasen die Gärgasbildung im Darm reduzieren und Durchfallerkrankungen vorbeugen.

Isoamylase (EntzweigungFutterenzym), abgeleitet von gasproduzierenden Bakterien und Bacillus subtilis, ist am besten geeignet für pH 6,0-7,0 und Temperatur um 50. Es gehört zur spezifischen Hydrolyse von α-1,6-glykosidischen Bindungen in verzweigter Stärke, wodurch lineare Stärke entsteht. Wird verwendet, um resistente Stärke (wie Amylopektin in Bohnen) abzubauen und Blähungen im Darm zu reduzieren.

 

 

Cellulase als Futterenzym

Endo β -1,4-Glucanase, gewonnen aus Trichoderma und Aspergillus niger, hat einen optimalen pH-Wert von 4,5-5,5 und eine moderate Temperaturbeständigkeit (40-50). Es gehört zu den Endoenzymen und hydrolysiert zufällig β-1,4-glycosidische Bindungen in der Zellulose, um kurzkettige Faseroligosaccharide zu erzeugen. Wird verwendet, um Zellulose in Pflanzenzellwänden zu zersetzen, die Energienutzungseffizienz von Getreidefutter (wie Weizen, Gerste) zu verbessern und das Problem der durch Ballaststoffe verursachten hohen Darmviskosität bei Monogastriern (Schweinen, Geflügel) zu lindern.

Extrazelluläre β-1,4-Glucanase, die aus Penicillium und Bacillus gewonnen wird, ist am besten für pH 5,0-6,0 geeignet und weist eine geringe Temperaturbeständigkeit (35-45). Es gehört zu den extrazellulären Enzymen und hydrolysiert β-1,4-glykosidische Bindungen am nicht reduzierenden Ende von Celluloseketten, um Cellulosedisaccharide zu produzieren. Es kann als Futterenzym synergistisch mit Endonukleasen wirken, um die vollständige Zersetzungseffizienz von Fasern zu verbessern und den Abbau von Raufutter in Wiederkäuerfutter zu unterstützen.

β - Glucosidase, abgeleitet von Aspergillus niger und Rhizopus, hat einen optimalen pH-Wert von 4,0-5,5 und niedrige Temperaturbeständigkeit (30-40). Es kann die β-1,4-Bindungen von Cellulosedisacchariden und -oligosacchariden hydrolysieren und so Glucose produzieren. Als Futterenzym kann es die Ansammlung von Ballaststoffabbauprodukten (wie Ballaststoffdisacchariden) reduzieren, die Hemmung der Endonukleaseaktivität verhindern und den Energiewert der Endprodukte der Ballaststofffermentation verbessern.

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